Aminoácidos y proteínas

Aminoácidos y proteínas

Aminoácido: Grupo heterogéneo de moléculas que poseen unas características estructurales y funcionales comunes. 

- Existen 20 aminoácidos especificados en el código genético.

- Compuestos por un grupo carboxilo (-COOH) y uno amino (-NH2)

- La disposición lineal concreta de los aminoácidos de una proteína constituye su secuencia primaria y es esta secuencia la que va a determinar su estructura tridimensional específica que es fundamental para que desempeñe su función.

- Unidades químicas o "bloques de construcción" del cuerpo que forman las proteínas.

Zwitterion: Es un aminoácido con cargas + y - 

En un grupo ácido el aminoácido es positivo

En un grupo básico el aminoácido es negativo

Estructura química de un aminoácido

Estructura general de los aminoácidos en su estado de ionización a pH 7. El grupo amino está protonado, por lo que presenta carga positiva. El grupo carboxilo presenta carga negativa ya que se encuentra en su estado disociado.

Los aminoácidos son estructuras tetraédicas.

Cadena lateral

Los aminoácidos tienen en común la existencia de un átomo de carbono (carbono a) al que se unen grupos funcionales: un grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino (-NH2) y un átomo de hidrógeno. La cuarta valencia del carbono está unida a un radical o cadena lateral, que sirve para diferenciar los 20 aminoácidos que constituyen la mayor parte de las proteínas. La única excepción es la prolina.

Los aminoácidos se pueden presentar orientados en el espacio de 2 formas diferentes que son imágenes especulares no superponibles denominados enantiómeros. Los enantiómeros se designan con las letras D o L, según su analogía con el D o L-gliceraldehído. Los aminoácidos que forman las proteínas solo pertenecen a las formas del enantiómero L.

Todos los aminoácidos contienen al menos un átomo de carbono asímetrico dando 2 isómeros que pueden desviar el plano de la luz plana polarizada. Se dice que son quirales; imágenes no especulares no superponibles, de forma análoga a lo que ocurre con la mano derecha y a la izquierda. Las 2 configuraciones de aminoácidos se denominan D (derecha; dextrosilo) y L (izquierda; lebogiro).

L (Lebogiro) -> Al momento que pasa una sustancia por defracción de la luz se va a la izquierda. Ej: L-carnitina / Aminoácidos que forman las proteínas TODOS son L.

D (Dextrosilo) -> Hacia la derecha.

Aminoácidos esenciales

Aquellos que el cuerpo humano no puede generar por sí solo. La única fuente de estos es la ingesta directa a través de la dieta. En humanos son 10.

• Fenilalanina: Producción del colágeno
• Isoleucina: Formación y reparación del tejido muscular
• Leucina: La leucina interactúa con los aminoácidos isoleucina y valina para promover la cicatrización del tejido muscular, la piel y los huesos y se recomienda para quienes se recuperan de la cirugía. Este aminoácido reduce los niveles de azúcar en la sangre y ayuda a aumentar la producción de la hormona del crecimiento.
• Lisina: En asociación con varios aminoácidos más interviene en diversas funciones incluyendo el crecimiento, reparación de tejidos, anticuerpos del sistema inmunológico y síntesis de hormonas.
• Metionina: Síntesis de proteínas, principal limitante en las proteínas de la dieta
• Treonina: Ayuda al hígado en sus funciones generales de desintoxicación
• Triptófano: Crecimiento y producción hormonal, síntesis de serotonina
• Arginina: Aumenta el tamaño y la actividad de la glándula del timo, que fabrica las células T,componentes cruciales del sistema inmunológico, ayuda en la desintoxicación del hígado neutralizando el amoniaco, reduce los efectos de toxicidad crónica de alcohol, que se utiliza en el tratamiento de la esterilidad en los hombres, aumentando el conteo de espermatozoides; ayuda a la liberación de hormonas de crecimiento, que es crucial para el "crecimiento óptimo" del músculo y la reparación de tejidos, es un componente importante del colágeno que es bueno para la artritis y trastornos del tejido conectivo y ayuda a estimular el páncreas para que libere insulina.
• Histidina: Este aminoácido se encuentra abundantemente en la hemoglobina y se utiliza en el tratamiento de la artritis reumatoide, alergias, úlceras y anemia. Es esencial para el crecimiento y la reparación de los tejidos. La Histidina, también es importante para el mantenimiento de las vainas de mielina que protegen las células nerviosas, es necesario para la producción tanto de glóbulos rojos y blancos en la sangre, protege al organismo de los daños por radiación, reduce la presión arterial, ayuda en la eliminación de metales pesados del cuerpo y ayuda a mejorar la líbido.

Valina, Leucina, Isoleucina, Fenilalanina, Triptófano, Metionina = Apolares

Treonina = Polares

Lisina, Arginina, Histidina = Básicos

Clasificación de acuerdo a la polaridad y formas estructurales

- Se clasifican de acuerdo a la polaridad de sus cadenas laterales R

Entre + hidrofobico = a fin a apolares 

Entre - hidrofobico (es decir, más hidropático) = hidrofilico

• Aminoácidos aromáticos; Estructura en anulares (benceno o grupo fenilo), hexágono. En este grupo se encuadran los aminoácidos cuya cadela lateral posee un anillo aromático. La fenialalanina es una alanina que lleva unida un grupo fenílico. La tirosina es como la fenilalanina con un hidroxila en su anillo aromático, lo que lo hace menos hidrofóbico y mas reactivo. El triptófano tiene un grupo indol.
• Aminoácidos alifáticos no polares; Fenilalanina, Triptofano, Glicina, Alanina, Prolina, Valina, Leucina, Isoleucina y Metionina.
• Aminoácidos alifáticos, polares y sin carga; Serina, Treonina, Cisteina,Tirosina, Asparagina, Glutamina.
• Aminoácidos que contienen azufre (azufrados); Sus cadenas laterales poseen átomos de azufre. Cisteina (Cys, C) y Metionina (Met, M)
• Aminoácidos ácidos; Aspartato (Asp, D), Glutamato (Glu, E), Asparragina (Asn, N), Glutamina (Gin, Q).
• Aminoácidos básicos: Llevan carga positiva y pueden formar enlaces iónicos con los aminoácidos ácidos. Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R), Histidina (His, H).

Alifaticos son: Glicina, Alanina, Valina, Isoleucina, Leucina.

Aromáticos son: Fenilalanina, Tirosina, Triptofano.

Fenilalanina Fen o F

Tirosina Tir o Y

Triptofano Tir o Y

Rojo: Carboxilo

Azul: Amino

Blanco: Carbono

Aminoácidos cetogénicos

Donan sus esqueletos de carbono en forma de aceto acetato, el mismo que se puede transformar posteriormente en acetil-COA.

Aminoácidos que se forman directamente en acetoacetato:

Leucina, Lisina, Fenilalanina, Tirosina y Triptofano

Esqueletos de C que son degradados directamente a Acet-COA:

Iseoleucina, Leucina y Treonina

Todos estos aminoácidos son entonces precursores de ácidos grasos o cuerpos cétonicos. 

Aminoácidos glucogénicos

Aminoácidos cuyos esqueletos de C son degradados por los siguientes intermediarios metabólicos:

1. Piruvato: Alanina, Císteina, Glicina, Serina y Treonina
2. A-acetoglutarato: Arginina, Glutamato, Glutamina, Histidina y Prolina
3. Succinil-CoA: Isoleucina, Metionina y Valina
4. Fumarato: Fenilalanina y Tirosina
5. Oxaloacetato: Asparagina y Aspartato

Importancia biológica de los aminoácidos

- Componentes fundamentales de proteínas y peptidos

- Precursores de hormonas, compuestos de gran actividad fisiológica

- Sustancias que pueden actuar en la construcción de materia viva y producción energética

Propiedades físico-químicas de los aminoácidos

- Polaridad

- Acidez, basicidad

- Aromaticidad

- Tamaño, flexibilidad de conformación

- Capacidad de formar enlaces cruzados

- Reactividad química. Capacidad de unión a hidrógeno.

Péptidos y proteínas

Resultan de la condensación del grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido con el grupo amino (-NH2) de otro, con la eliminación de una molécula de H2O. La condensación de moléculas con pérdida de agua y la ruptura de enlaces por hidrólisis son procesos comunes en todas las biomoléculas.

¿Qué es una proteína? Moléculas de enorme tamaño formadas por aminoácidos (+ de 100). Contienen carbono, hidrógeno, oxigeno y nitrógeno como los principales componentes, el azufre y fósforo son constituyentes menores. Todas las proteínas son polímeros de aminoácidos.

¿Qué es un péptido? Moléculas formadas por la uniones de aminoácidos.

Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.

Así pues, para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como:

Oligopéptidos.- si el n º de aminoácidos de 2 a 10
Dipéptidos.- si el n º de aminoácidos es 2
Tripéptidos.- si el n º de aminoácidos es 3
Tetrapéptidos.- si el n º de aminoácidos es 4
Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el n º de aminoácidos de 10 a 100

Proteína.- si el n de aminoácidos es de 100 en adelante

Enlace peptídico

Unidad primaria estructural de las cadenas polipeptídicas.

- Los aminoácidos se unen en secuencias lineales durante la síntesis de proteínas mediante una reacción de condensación entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el amino del siguiente.

E P

Proteínas: Principales polímeros estructurales y funcionales de los seres vivos

Funciones de las proteínas

• Estructurales: Proporcionan soporte y suelen tener propiedades muy especializadas. (Cólageno; tejidos conjuntivos, piel, huesos, tendones, cartílago y dientes) / (Elastina; vasos sanguíneos y piel)
• Enzimática: Dirigen y aceleran miles de reacciones bioquímicas en procesos como digestión, captura de energía y biosíntesis. Tiene propiedades notables. Pueden aumentar la velocidad de reacción cuando están en condiciones de pH y temperatura moderadas. Sacarosa, pepsina.
• Movimiento: Participan en todos los movimientos celulares (Actina, Tubulina; forman el citoesqueleto, activas en división celular, endocitosis, exocitosis)
• Defensa: Protectoras (Queratina; proteínas implicadas en la coagulación hemática, el fibrinógeno y la trombina). Muchos organismos se protegen produciendo proteínas tóxicas que matan o disuaden depredadores o competidores. Anticuerpos, inmunoglobinas.
• Hormonal: Funcionan como mensajeros de señales hormonales, generando una respuesta en los órganos blanco (Insulina y Glucagon; regulan la concentración sanguínea de glucosa. Hormona del crecimiento; estimula el desarrollo y división celular)
• Homeostática: Para que las células sobrevivan ante cambios bruscos del medio externo deben regular las variables del medio interno como pH, temperatura, concentración de sales, contenido de agua, nutrientes, etc. (Albúmina; componente proteico del plasma, se sintetiza en el hígado, mantiene la proporción correcta del volumen sanguíneo con respecto al volumen de líquido histico. Globulina; resiste infecciones ayudando a que no se mantengan en la sangre).
• Transporte: Actúan como moléculas transportadoras de moléculas o de iones a través de las membrana o entre las células. (Hemoglobina, que lleva el O2 a los tejidos desde los pulmones y las lipoprotéinas LDL y HDL que transportan los lípidos del hígado y del intestino a otros órganos, mioglobina, seroálbumina).
• Almacenamiento: Como reserva de nutrientes esenciales (Ovoálbumina, gliadina y caseína).

Estado nativo de las proteínas y sus niveles de organización

Estado nativo: La estructura tridimensional de una proteína en condiciones fisiológicas se conoce como estructura nativa, y se considera la estructura más estable de todas las estructuras posibles. Además la estructura nativa es la funcionalmente activa. Si cambiamos las condiciones ambientales, la estructura nativa se pierde, este proceso se denomina desnaturalización. Podemos conseguir la desnaturalización de una proteína mediante aumento de la temperatura, cambios drásticos de pH, añadiendo agentes caotrópicos como la urea o el clorhidrato de guanidinio) o mediante disolventes orgánicos como el etanol.

Estructura:

• Primaria; Estructura líneal de aminoácidos de 5-100
• Secundaria; Helices alfa (en espiral) y láminas beta.
• Terciaria; La unión de una helice alfa y una lámina beta.

• Cuaternaria; Unión de todas las anteriores, el ejemplo más claro es la mayoría de las globulinas.

• 

Proteínas según su composición
Holoproteínas; Solo aminoácidos
Heteroproteínas; Encontramos un componente de proporción significativa no aminoácido- próstetico (hemaproteínas, metaproteínas, nucleoproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas).

De acuerdo a su importancia biológica se clasifican en 4
Glutation = Células alfa del páncreas / Glucogénesis
Oxitocina = Se libera cuando la madre alimenta al bebé / Estimula las contracciones uterinas / Se libera en el orgasmo.
Vasopresina = Se produce en el hipótalamo / Se almacena en la neurohipófisis / Controla la volemia del agua y actúa en los túbulos renales
Factor natriúretico auricular = Trabaja en la auricula del corazón / Cuando hay demasiado estiramiento de las páredes

Desnaturalización de las proteínas
Cuando la proteína no ha sufrido ningún cambio en su interacción con el disolvente, se dice que presenta una estructura nativa.

Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija.

La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína:

• Cambios en las propiedades hidrodínamicas de la proteína; aumenta la viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión.
• Drástica disminución de la solubilidad
• Pérdida de las propiedades biológicas.

Albúmina
- Principal proteína que vamos a encontrar en la sangre
- Formada por 585 aminoácidos
- Encontrada principalmente en la clara del huevo
- Nos ayuda a identificar el estado nutricional de un paciente
- Albúmina ideal en el cuerpo = 4
- Mantiene la presión en los vasos sanguíneos (presión coloidosmotica)
- Crecimiento de tejido muscular, transportación de fármacos y drogas. Hormons tiroideas (secretadas por la glándula tiroides), combate infecciones y enfermedades
- Se sintetiza en el hígado

Hemoglobina
- Proteína globular
- Glóbulos rojos (le da el pigmento a la sangre)
- Estructura globular y cuaternal
- Formada por hélices alfa y láminas beta
- En hombres está de 13 a 18 gramos x decilitro
- En mujeres de 12 a 16 g /dl